Estudios de acoplamiento molecular entre la toxina CssIV y el canal de sodio dependiente de voltaje del subtipo Nav1.2.

Los canales de sodio dependientes de voltaje (Na_V) son proteínas cuya principal función es la señalización eléctrica. El gran tamaño, la complejidad y la localización transmembranal de estos canales, han dificultado la obtención de su estructura tridimensional, sin embargo, con el uso de péptidos que modifican su función como las toxinas provenientes de venenos de animales, se han podido elucidar algunos detalles de su estructura y de su funcionamiento.
Las toxinas tipo β de alacrán son péptidos que alteran la cinética y la dependencia de voltaje de los Na_V uniéndose a través de interacciones hidrofóbicas y electrostáticas a el dominio II de estos canales. La toxina CssIV, proveniente del alacrán mexicano Centruroides suffusus suffusus, se ha utilizado en diversos estudios de estructura-función, ya sea como toxina recombinante o nativa, con el Na_V1.2 de mamíferos. Mediante el uso de técnicas bioinformáticas como el modelado por homología y el acoplamiento molecular, se ha generado un modelo de interacción ligando-receptor. Sin embargo, dicho modelo no explica toda la información obtenida en los estudios de estructura-función reportados hasta ahora. En el presente trabajo se muestran resultados obtenidos para un nuevo modelo de interacción entre CssIV y el sensor de voltaje del Na_V 1.2 de humanos distinto al reportado anteriormente. Este modelo involucra a un mayor número de los aminoácidos determinados experimentalmente en la interacción entre CssIV y su receptor.

 

Participante: Renata Ponce

Institución: FC-UAEM

Lugar: SEMINARIO de Estudiantes Auditorio-ICF

Fecha y hora: Este evento terminó el Jueves, 13 de Octubre de 2011