S E M I N A R I O del Área de Biofísica y Ciencia de Materiales. (svaldez-arroba-fis.unam.mx)

Desplegamiento térmico de proteínas: análisis de transiciones bajo control cinético

 El estudio de la estabilidad de las proteínas ha tenido, durante varias décadas, un papel importante dentro de la biología molecular, la bioquímica y la biofísica. Por ejemplo, una actividad común consiste en determinar comparativamente la estabilidad de moléculas con cierto grado de semejanza estructural (mutantes de una proteína silvestre, enzimas térmofilas versus mesófilas, etc.). Para este fin, se induce la pérdida de la estructura nativa mediante la adición de compuestos desnaturalizantes (urea o guanidina), o bien por cambios de temperatura. Un estudio de desnaturalización térmica tiene ventajas en cuanto a tiempo de ejecución y cantidad de muestra empleada; sin embargo, las proteínas de tamaño mediano a grande (más de 150-200 residuos de aminoácido) usualmente se desnaturalizan irreversiblemente a alta temperatura. En tales casos, la curva de la transición térmica (es decir, la fracción de proteína desnaturalizada expresada en función de la temperatura) refleja una situación lejana del equilibrio, bajo control cinético, y cuyas características dependen de la velocidad de calentamiento. El análisis correspondiente requiere de métodos particulares, algunos de los cuales serán comentados en la plática.

 

Participante: Dr. Andrés Hernández Arana (UAM-Iztapalapa)

Institución: Desplegamiento térmico de proteínas: análisis de transiciones bajo control cinético

Lugar: Auditorio ICF

Fecha y hora: Este evento terminó el Martes, 17 de Mayo de 2011